Amyloidy i priony są synonimami zaburzeń neurodegeneracyjnych, czyli zaburzeń powodujących degenerację w obrębie mózgu. Amyloidy nie są specyficzne dla mózgu, gdyż mogą powodować zaburzenia w dowolnych narządach w organizmie. W zakresie neurologii, ludzkie zaburzenia neurodegeneracyjne, za które amyloidy i priony są bezpośrednio lub pośrednio odpowiedzialne, to takie jak choroba Alzheimera, choroba Parkinsona i choroba Creutzfeldta-Jakoba. Zrozumienie działania w obrębie amyloidów stanowi ważny aspekt zrozumienia prionów i neurodegeneracji.
Różnica między amyloidem a prionem
Definicja i patofizjologia
Amyloidy to agregaty (formacja utworzona z wielu części zestawionych razem) o strukturze przypominającej pręt, które zawierają powtórzenia pewnego rodzaju białka. Kiedy nieprawidłowe komórki plazmatyczne wywodzące się ze szpiku kostnego tworzą nieprawidłowe białka łańcuchów lekkich, dostają się one do krwiobiegu i tworzą złogi amyloidu. Złogi te mogą powodować gromadzenie się ich w każdym ważnym narządzie w organizmie (takim jak mózg, serce lub jelita), co skutkuje różnymi poważnymi stanami chorobowymi.
Priony są nieprawidłową formą lub złożeniem specyficznych białek amyloidów odkładających się w mózgu, co sprawia, że są one zakaźne i mogą odnawiać się w nieskończoność. Innymi słowy, priony definiuje się jako podklasę amyloidów, w których agregacja białek stała się zakaźna i zmieniła stan samoreprodukcji. Priony mają zdolność do przekazywania swojego błędnie uformowanego kształtu białka w te same białka występujące w stanie normalnym.
Priony są odpowiedzialne za zaburzenia neurodegeneracyjne, które mogą wystąpić u ludzi i zwierząt. Jest to spowodowane tym, że źle ukształtowane białko jest trudniejsze do rozbicia przez enzymy i zamiast tego gromadzi się w neuronach, powodując ich zniszczenie. Kiedy ta destrukcja neuronów postępuje, stopniowo powoduje, że tkanka mózgu ma gąbczasty wzór wypełniony dziurami.
Potencjalne przyczyny
Amyloidy występują, gdy szpik kostny produkuje nieprawidłowe komórki plazmatyczne krwi. Te nieprawidłowe komórki plazmatyczne następnie tworzą nieprawidłowe typy białek łańcucha lekkiego. Kiedy nieprawidłowe białka łańcuchów lekkich dostają się do układu krążenia (strumienia krwi), odkładają się w istotnych narządach w całym organizmie. Może to być spowodowane:
- Komponenty genetyczne lub dziedziczne (które wpływają na oczy, serce, nerki i mózg)
- Choroby przewlekłe i rodzaje nowotworów
- Mutacje komórek
- Rzadkie infekcje
Priony to błędnie ukształtowane białka powodujące amyloidy odkładające się w mózgu. Genetycznie, gen PRNP jest odpowiedzialny za kierowanie organizmu do produkcji białka prionowego. Gdy gen ten ulega mutacji, może powodować nieprawidłową produkcję białka, co skutkuje specyficznymi chorobami prionowymi mózgu. Choroba prionowa może również występować sporadycznie, powodując inne specyficzne choroby mózgu.
Symptomy
Objawy nieprawidłowych złogów białka amyloidowego są różne i zależą od tego, która tkanka lub narząd zostały dotknięte przez złogi.
Choroba prionowa, spowodowana niewłaściwie ukształtowanymi białkami prionowymi, skutkującymi amyloidami w mózgu, często daje następujące objawy:
- Trudności z pamięcią i zmiany w ocenie sytuacji
- Zmiany osobowości
- Dezorientacja, trudności z mówieniem i/lub dezorientacja
- Zmiany w koordynacji i mimowolne skurcze mięśni
- Obniżenie jakości widzenia lub ślepota
Diagnoza
Diagnozowanie występowania amyloidów w narządach dotkniętych konkretnie chorobą może odbywać się poprzez badania biomarkerów. Obejmują one pomiar zmian w wielkości narządu i jego funkcji, pomiar poziomu specyficznych białek we krwi, w płynie mózgowo-rdzeniowym oraz na skanach (MRI, CT, PET).
Diagnozowanie białek prionowych w mózgu powodujących chorobę prionową może być wykonane poprzez skany mózgu w celu zmierzenia funkcji i rozmiaru, badanie płynu mózgowo-rdzeniowego pod kątem specyficznych markerów choroby prionowej i markerów neurodegeneracji oraz EEG w celu zarejestrowania zmian aktywności elektrycznej w mózgu.
Leczenie
Leczenie amyloidów zależy od miejsca ich występowania. Jedynym sposobem na całkowite wyeliminowanie amyloidów z produkcji jest poddanie się intensywnej chemioterapii w celu zniszczenia nieprawidłowych komórek krwi w szpiku kostnym odpowiedzialnych za produkcję amyloidu. Nie ma innego sposobu leczenia amyloidów, a zaburzenia spowodowane ich występowaniem leczy się na konkretnych zasadach.
Priony powodujące chorobę prionową mogą być leczone za pomocą leków, wspomagania życia związanego z neurodegeneracją, podtrzymywania nawodnienia i przyjmowania składników odżywczych. To nie leczy produkcji prionów lub neurodegeneracji, ale zapewnia sposób na poprawę jakości życia i leczenie związanych z tym objawów.
Podsumowanie Amyloid vs Prion
Amyloidy i priony są zarówno związane z niewłaściwym ukształtowaniem białka i niektórymi zaburzeniami neurodegeneracyjnymi. W przypadku amyloidów, źle ukształtowane białka mogą powodować zaburzenia w każdym narządzie, w którym się odkładają. Priony natomiast to białka o niewłaściwym kształcie, które mogą powodować amyloidy w mózgu i mają związane z nimi zaburzenia ograniczone do mózgu. Jeśli chodzi o zaburzenia neurodegeneracyjne, amyloidy są odpowiedzialne za chorobę Alzheimera i chorobę Parkinsona, gdzie priony są odpowiedzialne za chorobę Creutzfeldta-Jakoba.